In biochemische processen komen enzym gekatalyseerde reacties veel voor. We bespreken het model dat Michaelis en Menten in 1913 voorgesteld hebben om de kinetiek te beschrijven. Het is het meest gebruikte model in systeembiologie en men noemt het naar de ontdekkers: Michaelis-Menten kinetiek.

In dit model vormen een substraat S en een vrij enzym E eerst een substraat-enzym complex SE; dit is een evenwichtsreactie. Het complex SE kan ook overgaan in een product P en het vrije enzym. Het reactieschema wordt als volgt weergegeven $$\text{S}+\text{E }{\mathop{\rightleftharpoons}\limits_{k_{2}}^{k_1}} \text{ SE }{\mathop{\longrightarrow}\limits_{}^{k_3}} \text{ E} + \text{P}$$ Er wordt bij alle reactiestappen vanuit gegaan dat ze elementair zijn.

Er zijn twee manieren om verder te gaan:

1. instantaan evenwicht van substraat en complex;
2. quasi-steady-state benadering.

De methoden leiden naar een vergelijkbaar resultaat. We behandelen ze alle allebei. Hierbij voeren we de volgende afkortingen in voor de concentratie: $$s=[\text{S}], e =[\text{E}], c = [\text{SE}], p=[\text{P}]$$ De differentiaalvergelijkingen die de kinetiek vastleggen zijn dan $$\begin{aligned} \frac{\dd e}{\dd t}&= (k_{2}+k_3)c - k_1 s\,e \\ \\ \frac{\dd s}{\dd t}&= k_{2}c - k_1s\,e\\ \\ \frac{\dd c}{\dd t}&= k_1s\,e-(k_2+k_{3})c \\ \\ \frac{\dd p}{\dd t}&= k_{3}c\end{aligned}$$ De totale hoeveelheid enzym, vrij en gebonden in het complex, is constant, zeg $e_0$. Dus moet gelden $c+e = e_0$.

1. Instantaan evenwicht

Leonor Michaelis en Maud Menten veronderstelden dat het evenwicht tussen substraat en complex zich heel snel instelt. Dit betekent dus dat ze veronderstelden dat de reactiesnelheidsconstanten $k_1$ en $k_{2}$ erg groot zijn in vergelijking tot de reactiesnelheidsconstante $k_3$. In evenwicht volgt onder deze veronderstelling uit de tweede differentiaalvergelijking: $$k_1s\,e=k_{2}c$$ Let op: dit is in feite een benadering! Substitutie $c+e=e_0$ levert op (ga zelf na!): $$c=\frac{e_0s}{K_1+s}$$ met constante $$K_1=\frac{k_{2}}{k_1}\tiny.$$ De reactiesnelheid $r$ wordt dan gegeven door $$r=\frac{\dd p}{\dd t}=k_3c=\frac{{k_3}{e_0}s}{K_1+s}=\frac{V_{\max}\cdot s}{K_1+s}$$ waarbij $V_{\max}=k_3e_0$ de maximale reactiesnelheid is, die bij hoge substraatconcentraties gehaald wordt ('verzadiging').

2. Quasi-steady-state benadering

George Briggs en John Haldane veronderstelden dat de vormingssnelheid en omzettingssnelheid van het complex gelijk aan elkaar moeten zijn. Met andere woorden, $$\frac{\dd c}{\dd t}=0$$ Uit de derde reactievergelijking volgt dan $$k_1s\,e=(k_2+k_{3})c$$ Substitutie $c+e=e_0$ levert op (ga zelf na!): $$c=\frac{{e_0}s}{K_m+s}$$ met de zogenaamde Michaelis-Menten constante $$K_m=\frac{k_2+k_{3}}{k_1}\tiny.$$ De reactiesnelheid $r$ wordt dan gegeven door $$r=\frac{V_{\max}\cdot s}{K_m+s}$$ waarbij $V_{\max}=k_3e_0$. Je ziet het: eenzelfde formule als eerst, maar nu met een andere constante in de noemer. De constante $K_1$ die door Michaelis en Menten gebruikt was, is een limietgeval van de Michaelis-Menten constante $K_m$.